马达蛋白的工作原理及三个基本特性分享
肌细胞上的动作电位引起肌质网Ca2+电位门通道开启，肌浆中Ca2+浓度升高，肌钙蛋白与Ca2+结合，引发原肌球蛋白构象改变，暴露出肌动蛋白与肌球蛋白的结合位点。肌动蛋白通过结合与水解ATP、不断发生周期性的构象改变、引起粗肌丝和细肌丝的相对滑动。
肌动蛋白的工作原理可概括如下：
①肌球蛋白结合ATP，引起头部与肌动蛋白纤维分离;
②ATP水解，引起头部与肌动蛋白弱结合;
③Pi释放，头部与肌动蛋白强结合，头部向M线方向弯曲(微丝的负极)，引起细肌丝向M线移动;
④ADP释放ATP结合上去，头部与肌动蛋白纤维分离。如此循环。
马达蛋白具有三个基本的特性:
首先，具备细胞骨架结合蛋白的性质，这种结合特性是依赖于核苷酸的;
第二，具备ATP或GTP酶的性质，可以水解ATP或GTP，它们的酶活性只有在结合相应细胞骨架时才能被激活;
第三，可以将水解的化学能转变为运动的机械能。马达蛋白按照其所结合的细胞骨架蛋白可以分为依赖微丝的马达蛋白和依赖于微管的马达蛋白两大类。
肌球蛋白是一大类依赖微丝的马达蛋白，包括多种亚型。肌球蛋白通过水解ATP沿微丝滑动。依赖于微管的马达蛋自有三类：动蛋白、力蛋白、和动力蛋白。
马达蛋白在微丝或微管上的移动通常有一定的方向性，即某一类马达蛋白通常仅向微丝或微管的正极或仅向负极移动，从而可以分别执行细胞内不同的运动功能。
大多数种类的肌球蛋白是正向运动的马达蛋白，但近来亦发现负向运动的肌球蛋白。动蛋白可以通过水解ATP向微管的正极运动，力蛋白则可以拉动囊泡向微管的负极运动，而动力蛋白则通过水解GTP向微管的负极运动。在动蛋白家族中也有一些类似动蛋白的负向马达蛋白。
细胞中的许多运动功能都和马达蛋白有关。经典的例子是肌肉细胞的收缩功能，肌球蛋白丝和微丝间的相互滑动是产生肌肉收缩的基本机制。植物细胞中的胞质流动的动力也是来源于肌球蛋白和微丝的相互滑动。
此外，染色体的运动也可能和微管马达蛋白有关。许多细胞内的物质运输和细胞器的运动都和马达蛋白有关。